Isolierung und Untersuchung von loeslichen Wollproteinbestandteilen aus hydrolytisch geschadigter Wolle (German, Paperback, 1975 ed.)

1) Aufgabe dieser Arbeit ist es, die beim hydrolytischen Abbau des Woll- keratins in Loesung gehenden Proteinbestandteile zu untersuchen. Dadurch lasst sich bestimmen, welche in Wolle zuganglichen Proteine und welche Peptidbindungen unter den bei der Nassveredlung von Wolle in der Praxis ublichen Bedingungen hydrolysiert werden. 2) Die Ausbeuten der in kaltem Wasser loeslichen Proteinbestandteile be- tragen unabhangig von den Behandlungsbedingungen ca. 0,07 bis 0,08 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle. Darin sind etwa 0,03 Gew. % freie Amino- sauren bezogen auf trockene Wolle enthalten. Es handelt sich um Protein- bestandteile, die aufgrund von Hydrolyseschaden wahrend der Lagerung der Wolle entstanden sind. 3) Bei der Kochbehandlung von Wolle wird die Abhangigkeit der Ausbeute an loeslichen Proteinbestandteilen vom pH-Wert, von der Elektrolytkonzen- tration und von der Art der Elektrolyte untersucht. Die Ausbeute betragt bei niederer Elektrolytkonzentration und pH 2 1 Gew. 0/0. Mit zunehmen- dem pH-Wert nimmt sie stark ab, zwischen pH 4 und pH 5 werden 0,2 Gew. % erhalten. Mit weiter zunehmendem pH-Wert steigt die Ausbeute geringfugig an. Bei hoher Elektrolytkonzentration (Citrat-Phosphatpuffer) werden im Durchschnitt mehr Proteinbestandteile erhalten. Bei pH 2 1 Gew. 0/0, zwis chen pH 4 und pH 5 etwa 0, 4 Gew. % und bei pH 8 1 Gew. 0/0 bezogen auf trockene Wolle.